Kapcsolat
Hogyan vásároljunk
Kézbesítés
Vásárlási tanácsadó
Chaperonin Protocols
Angol
282 b
Akár 30 napos visszaküldési lehetőség
A vásárlók ilyet vásároltak
/
Kemény kötésű
9 895
Ft
/
Naptár
10 958
Ft
/
Puha kötésű
5 573
Ft
/
Puha kötésű
20 361
Ft
/
Puha kötésű
7 138
Ft
/
Puha kötésű
10 641
Ft
/
Puha kötésű
6 609
Ft
/
Puha kötésű
10 595
Ft
The chaperonin field has captured the attention of numerous scientists in recent years. A rapidly increasing number of reviews and articles have tried to elucidate the mechanisms by which these multimeric complexes drive the fo- ing of newly synthesized and denatured proteins. An obvious common theme of chaperonin research first arose from the study of their structural features. All members of this class consist of multiple subunits that form cylindrical structures, which encage proteins in a cave-like environment where folding of proteins takes place according to the current view. Since the chaperonin structures are found even in very primitive org- isms, the archaebacteriae, this cave scheme seems to be an evolutionarily successful feature that was conserved and that appears among evolutionarily distinct organisms. Interestingly, almost all chaperonins have specific cofactors that are - volved in the folding process. Even for the eukaryotic cylinder TRiC or CCT, a cofactor called prefoldin or GimC was recently discovered. Only for the archaeal chaperonins cofactors have not yet been discovered, although there seem to be GimC-like homologs in some archaeal species (unpublished obs- vations by M. Leroux).
Információ a könyvről
Angol
Ajándékozza oda ezt a könyvet még ma
Nagyon egyszerű
1 Tegye a kosárba könyvet, és válassza ki a kiszállítás ajándékként opciót 2 Rögtön küldjük Önnek az utalványt 3 A könyv megérkezik a megajándékozott címéreEzt is ajánljuk
/
Puha kötésű
10 466
Ft
/
Puha kötésű
6 977
Ft
/
Puha kötésű
7 723
Ft
Szia! Libroamiko vagyok, a könyvtanácsadód.
Miben segíthetek?